蛋白质中 α-与 β-结构形成的热力学

开发了一个具有极简势能的原子蛋白质模型，并在一条 α-螺旋和一条 β-发夹上测试，两条肽使用完全相同的参数。我们发现这些序列的熔解曲线在良好近似下可用简单双态模型描述，其参数与实验数据在合理定量上一致。尽管熔解曲线呈现明显的双态特征，能量分布却缺乏清晰双峰形状，对此作了较详细讨论。我们还进行了基于蒙特卡洛的动力学研究，发现与实验数据一致，α-螺旋形成快于 β-发夹。