利用氢键与疏水性作用力折叠小螺旋蛋白
软凝聚态物质
2007-05-23 v1 生物物理
化学物理
生物大分子
摘要
我们开发了一个每个氨基酸包含五至六个原子、含五种氨基酸类型的简化蛋白质模型，并在三螺旋束蛋白（即来自葡萄球菌蛋白 A 的 46 个氨基酸片段）上进行了测试。该模型不依赖于广泛使用的 Go 近似（即忽略非天然相互作用）。我们发现，对于蛋白 A 序列，其塌缩转变比相同组成的随机序列要急剧得多。发现链塌缩至少与螺旋形成一样快。仅限于热力学有利拓扑的能量最小化所得结构，与天然结构的均方根偏差为 1.8 A。我们势能中依赖于序列的部分是成对可加的。我们的计算表明，通过参数优化对该势能进行微调的作用有限。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0111291,
title = {Folding of a Small Helical Protein Using Hydrogen Bonds and Hydrophobicity Forces},
author = {Giorgio Favrin and Anders Irbäck and Stefan Wallin},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0111291},
year = {2007}
}
备注
18 pages, 8 figures