α-螺旋蛋白的最小非晶格模型
统计力学
2007-05-23 v1 q-bio
摘要
提出了一个α-螺旋蛋白的最小非晶格模型。它基于疏水相互作用和序列无关的局部相互作用。后者被选择为 favored α-螺旋结构的形成，模型化了手性和α-螺旋氢键。通过高效的蒙特卡罗方法研究了这些力量竞争导致的全局结构。该模型在长度为 N=21 和 33 的两个序列上进行测试，后者旨在形成 2- 和 3-螺旋捆绑。我们将模型蛋白的局部结构与真实的α-螺旋蛋白进行比较，发现其非常相似。这两个序列在折叠相中显示出所需的螺旋数。只有少数不同的螺旋相对取向是热力学上允许的。我们能够探讨热力学行为的能力很大程度上依赖于所用算法的效率——模拟变温法；在这种蒙特卡罗方法中，温度成为一个波动变量，使能够跨越自由能障碍。
引用
@article{arxiv.cond-mat/9806217,
title = {A Minimal Off-Lattice Model for Alpha-helical Proteins},
author = {Frank Potthast},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/9806217},
year = {2007}
}
备注
13 pages, 7 figures, ftp://ftp.thep.lu.se/pub/Preprints/98/lu_tp_98_13.ps.gz