α-螺旋蛋白的可设计性
统计力学
2009-11-07 v1 软凝聚态物质
生物大分子
摘要
典型的蛋白质结构是由连接的α-螺旋和/或β-折叠片紧密堆积而成。我们开发了一种方法，用于生成给定一组螺旋和折叠片所能形成的紧凑结构的系综。该方法在由短转角连接的四个α-螺旋组成的结构上进行了测试。自然界中所有由短转角连接的四螺旋束结构，在系综内都能以每个残基小于3.6埃的精度重现。由于没有天然对应物的结构可能是从头结构设计的目标，因此我们使用疏水能量评估了系综中每个结构的可设计性——定义为以该结构为最低能量状态的序列数量。对于四个α-螺旋的情况，出现了一小组高度可设计的结构，其中大部分在已知的四螺旋折叠家族中有类似物，然而也识别出了一些新的堆积方式和拓扑结构。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0206394,
title = {Designability of alpha-helical Proteins},
author = {Eldon Emberly and Ned Wingreen and Chao Tang},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0206394},
year = {2009}
}
备注
21 pages, 6 figures, to appear in PNAS