蛋白质折叠是否非典型?

蛋白质结构在所有可能结构中是一类非常特殊的结构。有观点认为“可设计性原理”在自然界对蛋白质序列和结构的筛选中起着关键作用。此处我们基于以疏水相互作用为核心的蛋白质折叠问题的新表述,为这一筛选原理提供了理论基础。当沿主链追踪时,结构被简化为代表表面和核心位点的0和1的字符串。因此每个结构都与高维空间中的一个点相关联。序列由其疏水性字符串表示,从而可映射到同一空间。在该空间中比任何其他结构都更靠近某一特定结构的序列,将以该结构为其基态。非典型结构,即在高维空间中远离其他结构的结构,拥有更多折叠到其中的序列,且在热力学上更稳定。我们认为蛋白质最常见的折叠方式在可能结构的空间中是最非典型的。