晶格蛋白模型的对称性与可设计性
统计力学
2009-10-31 v1 软凝聚态物质
生物大分子
摘要
天然蛋白折叠常具有高度对称性。我们研究天然蛋白的对称性与其可设计性——即多少种不同的序列编码给定的天然结构——之间的关系。在基于疏水性的二维晶格蛋白模型中，我们发现那些由最多不同序列编码的天然结构具有高度对称性。然而只有特定的对称性被放大，例如 x/y 镜像对称性和 旋转，而其他对称性则被抑制。如果说大量突变会使蛋白的天然态失稳，那么该态就被定义为高度可设计的。因此，我们的发现表明，对突变不敏感意味着高度对称性。看起来，对称性与可设计性之间的关系是由于蛋白亚结构也具有可设计性所致。因此，天然蛋白折叠可能是对称的，因为它们由重复的可设计亚结构组成。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0006372,
title = {Symmetry and designability for lattice protein models},
author = {Tairan Wang and Jonathan Miller and Ned S. Wingreen and Chao Tang and Ken A. Dill},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0006372},
year = {2009}
}
备注
13 pages, 10 figures