蛋白质弹性属性：折叠过程与天然结构进化选择的洞见
统计力学
2007-05-23 v2 软凝聚态物质
生物大分子
摘要
我们对自然发生的蛋白质进行振动和松弛性质的理论研究，旨在表征折叠和平衡热力学。通过采用合适的模型，我们仅利用对蛋白质天然结构的认识，即可对其在 various 温度下的振动谱和本征模进行完整表征。结果表明，扰动在折叠临界点处的衰减率与实验折叠速率良好相关。该验证在约 30 个 two-state 文件夹上完成。此外，对残基均方位移的定性分析（被证明能准确再现晶体学数据）提供了可靠且在统计上准确的方法，以识别关键折叠位点/接触。该新策略针对 HIV-1 蛋白酶的临床数据进行了验证。最后，我们将天然蛋白的谱和振动本征模与随机生成的紧凑结构和规则随机图进行比较。比较结果揭示了天然结构伴随着增强的柔性，以及在折叠温度下的缓慢松弛时间。这些性质与次级构象的存在与组装密切相关，暗示了进化在可行折叠的选择中所采用的特殊准则。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0204400,
title = {Elastic properties of proteins: insight on the folding process and evolutionary selection of native structures},
author = {Cristian Micheletti and Gianluca Lattanzi and Amos Maritan},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0204400},
year = {2007}
}
备注
Revtex 17 pages, 13 eps figures