模型四链反平行β-折叠蛋白质的折叠热力学

研究了三种不同类型的、通过混合Go型势相互作用的非格点四链β-折叠蛋白质模型的热力学性质。对不同大小的偏置间隙g（模型蛋白质对其天然态偏好的人为度量）进行了不连续分子动力学模拟。通过计算回转半径平方、均方根对分离涨落、比热、系统内能和Lindemann无序参数来获得热力学转变温度。尽管模型简单，但类蛋白质杂聚物表现出如实验研究中观察到的复杂蛋白质转变集合。从高温开始，这些转变包括塌缩转变、无序到有序的球状转变、折叠转变和液-固转变。这些转变强烈依赖于模型蛋白质的天然态几何形状和偏置间隙的大小。对于大间隙模型，观察到从无序球状态到有序球状态的强转变（伴随大能量变化）以及从有序球状态到天然态的弱转变（伴随小能量变化）。对于小间隙模型，在任何温度下均未观察到天然结构，所有三个β-折叠蛋白质都折叠成部分有序的球状态，该状态在几何上与天然态不同。对于更小偏置间隙，在更低温度下，所有蛋白质运动都被冻结，表明存在非活性固体样相。