可重复体内蛋白质折叠的低能量路径
生物物理
2011-01-04 v1 软凝聚态物质
生物大分子
摘要
我们选择了两种蛋白质，一种属于主要α类，另一种属于α/β类，来测试蛋白质折叠的动力学机制。应用靶向分子动力学从两种明确定义的初始构象（完全伸展构象和α螺旋构象）生成这两种蛋白质的折叠路径。结果表明，对于这两种蛋白质，α螺旋初始构象提供了通向天然态的整体较低能量路径。对于α/β蛋白质，从初始α螺旋（完全伸展）结构出发的路径中，有30%（40%）导致无缠结的天然折叠，通过引入一个明确定义的中间结构，这一成功率可以提高到85%。这些结果为寻找蛋白质折叠问题的解决方案开辟了一个新方向，详见文末。
引用
@article{arxiv.1101.0566,
title = {Low energy pathways for reproducible in vivo protein folding},
author = {Leonor Cruzeiro},
journal= {arXiv preprint arXiv:1101.0566},
year = {2011}
}
备注
Submitted to PRL on the 21st September 2010, rejected by PRL on the 20th December 2010