多样蛋白集的全原子从头折叠
生物大分子
2007-05-23 v1
摘要
天然蛋白质折叠至唯一的、热力学主导态。折叠过程建模与蛋白质天然折叠预测是生物物理学中两个未解重大问题。此处我们展示使用由两体原子-原子相互作用、氢键及建模序列特异性链刚度的局部序列能量项组成的最小化可迁移能量模型，对一组具代表性的多样蛋白质成功的全原子从头折叠。从随机卷曲出发，在副本交换蒙特卡洛（REMC）模拟中对多数蛋白质不论其结构类别均观察到天然类似结构；最低能量结构接近天然——均方根偏差（RMSD）在 2-6 Å 范围。我们的结果表明，蛋白质链成功全原子折叠至天然态仅受少数关键能量项支配。
引用
@article{arxiv.q-bio/0611086,
title = {All-atom ab initio folding of a diverse set of proteins},
author = {Jae Shick Yang and William W. Chen and Jeffrey Skolnick and Eugene I. Shakhnovich},
journal= {arXiv preprint arXiv:q-bio/0611086},
year = {2007}
}
备注
Structure, in press