蛋白质结构的构建模块——物理学与生物学的交汇

球状蛋白质的天然态结构稳定且紧密堆积，表明在折叠条件下自相互作用优于蛋白质-溶剂相互作用。我们以此为指导原则，在无可调参数、无氨基酸序列信息、无化学细节的情况下，推导出了蛋白质结构构建模块（组装成 β-折叠的 α-螺旋与链）的几何特征。数学与物理的必然要求同量子化学规则之间几乎完美契合。我们的理论建立了一个能量景观，通过提供独立于序列的平台来 elaborating 依赖于序列的功能多样性，从而引导蛋白质演化。我们的工作凸显了离散性在生命中的关键作用，并对人工生命的创造以及宇宙中其他地方生命的性质具有启示意义。