III. 思考球状蛋白质的几何框架：蛋白质中的转角

我们最近表明，沿链的成对 poking 相互作用概念提供了一个统一框架，可基于对称性和几何学来理解二级和三级蛋白质结构的形成。$\alpha$-螺旋和 $\beta$-折叠被发现是具有以重复方式系统性 poking 接触的特殊几何结构，其中接触在 $\alpha$-螺旋内是局部的，而在 $\beta$-折叠内的一对相邻链之间是非局部的。成对 poking 相互作用也支配着三级结构的形成，但它们较弱，且没有二级结构形成中那样的特殊几何约束。在此我们证明，蛋白质转角（蛋白质中最普遍的非重复结构元素）是局部（如在 $\alpha$-螺旋中）和孤立（非重复）poking 成对接触的实例，其几何约束被部分放宽。这种简单且纯几何的蛋白质转角定义（有时也称为反转角、$\beta$-转角、$\beta$-弯曲、发夹弯曲、$3_{10}$ 弯曲、扭折、小部件等）为统一它们提供了一个简单的框架。我们展示了系统分析的结果，并确定了它们的结构类别及其各自的氨基酸偏好。