几何约束折叠模型能告诉我们关于真实世界蛋白质接触图的什么
生物物理
2023-01-02 v2 生物大分子
摘要
蛋白质的三维结构如何由其氨基酸序列决定的机制长期以来一直是生物物理学的关键谜题之一。通常简化的模型，例如由几何约束导出的模型，能很好地捕捉真实世界蛋白质整体的三维蛋白质间性质。一种方法是利用蛋白质接触图来更好地理解蛋白质的性质。在此，我们研究了不同几何约束模型与真实世界蛋白质系统接触图的涌现行为。我们通过平均场方法推导了模型氨基酸距离 分布的解析近似。该近似随后在二维和三维随机相互作用模型的模拟中以及真实世界蛋白质数据的接触图中得到验证。利用来自 RCSB Protein Data Bank (PDB) 和 AlphaFold~2 数据库的数据，该解析近似被拟合到链长为 、 和 的蛋白质。虽然无法推导出不同长度蛋白质链的普适标度行为，但我们提供的证据表明，氨基酸距离分布可归因于蛋白质链整体的几何约束，而氨基酸序列仅起次要作用。
引用
@article{arxiv.2205.09074,
title = {What geometrically constrained folding models can tell us about real-world protein contact maps},
author = {Nora Molkenthin and J. J. Güven and Steffen Mühle and Antonia S. J. S. Mey},
journal= {arXiv preprint arXiv:2205.09074},
year = {2023}
}
备注
15 pages, 4 figures