蛋白质结构的单纯形边表示及带置信度度量的 α 接触势

蛋白质表示与势函数是研究蛋白质折叠与蛋白质预测的基本要素。我们利用蛋白质结构 α 形的边单纯形，引入了一种接触相互作用的新几何表示。该表示可消除无物理接触的不合理邻近残基，并能避免当两个残基间存在第三个残基时的虚假接触。我们发展了统计 α 接触势。随后引入学生化 bootstrap 方法以评估 210 个参数各自的 95% 置信区间。我们确信地发现，疏水相互作用存在显著的长程倾向（相距 >30 个残基）。我们使用多个诱饵集测试了 α 接触势对天然结构的判别能力，发现其性能常与需更多参数的基于原子的势相当。我们还表明 α 接触势优于由侧链几何中心间截断距离定义的势。α 接触势的聚类揭示了残基的自然分组。为探索形状表示与理化表示间的关系，我们测试了结构判别所需的最小字母表大小。我们发现，若几何由 α 单纯形边精确表示，当字母表大小从 7 变至 20 时判别无显著差异。该结果表明堆积几何起重要作用，但具体残基类型常可互换。