蛋白质表面的联合几何-化学距离
生物大分子
2026-03-11 v1 生物物理
摘要
蛋白质功能在分子表面上实现，形状和化学性质共同决定了相互作用。然而，大多数比较方法将这两个方面分开处理，偏向于全局折叠或局部描述符，缺乏其耦合组织。本文引入 IFACE（内在场对齐的耦合嵌入），一种通过概率方式将内在几何与空间分布化学场耦合，对蛋白质表面进行配准的依据关系方法。通过这种配准，我们推导出一种将结构与物理化学差异统一于单一公式中的联合几何-化学距离。在多样化蛋白质上，这种距离比折叠基准的相似性度量更有效地将构象变化与真正的结构差异区分开来。应用于 cytochrome P450 家族后，它揭示了家族层面的有序组织，并识别了尽管拓扑复杂的 buried 活性位点的保守性。通过将可解释的表面对应关系与统一距离相链接，IFACE 为比较蛋白质界面及跨蛋白质检测功能相关相互作用斑块奠定了原则性基础。
引用
@article{arxiv.2603.09860,
title = {Joint Geometric-Chemical Distance for Protein Surfaces},
author = {Himanshu Swami and John M. McBride and Jean-Pierre Eckmann and Tsvi Tlusty},
journal= {arXiv preprint arXiv:2603.09860},
year = {2026}
}