基于氨基酸残基网络的蛋白质拓扑特征
生物物理
2007-05-23 v1 生物大分子
摘要
通过对覆盖四种结构类别的160种低同源性蛋白质进行统计分析，获得了天然折叠的拓扑性质。这是通过分析相应氨基酸残基网络相关量的一、二、三顶点联合分布来实现的。强调氨基酸残基的疏水性，导致将其质心定义为该接触网络模型中的顶点，相互作用由边表示。网络分析有助于我们根据网络连通性解释实验结果，如疏水尺度和埋藏可及表面积的比例。为了探索顶点类型依赖的相关性，我们构建了一个由疏水和极性顶点组成的网络。该过程展示了球状蛋白质拓扑结构的接线图，得出以下疏水-疏水、疏水-极性和极性-极性残基之间的连接概率分别为0.424(5)、0.419(2)和0.157(3)。
引用
@article{arxiv.physics/0601128,
title = {Topological features of proteins from amino acid residue networks},
author = {Nelson Augusto Alves and Alexandre Souto Martinez},
journal= {arXiv preprint arXiv:physics/0601128},
year = {2007}
}
备注
7 pages, 6 figures