蛋白质折叠的平均场描述：疏水性图谱和折叠核的进化保守性
生物物理
2007-05-23 v2
摘要
通过一个小蛋白质（PDB代码：1ten）的案例研究，探讨了指定折叠核的进化保守量。首先证明了折叠核处的氨基酸序列并不保守。然后考虑了结构的3D（三维）信息，发现3D疏水性图谱对于指定折叠核至关重要并且是进化保守的。该图谱由天然态结构中氨基酸之间的相互作用（包括熵效应）维持。实验观察到的phi值与这个3D疏水性图谱在考虑氨基酸序列接触距离的影响后相关。
引用
@article{arxiv.physics/0607219,
title = {A Mean-Field Description of Protein Folding: Evolutional Conservation of Hydrophobicity Profile and Folding Nuclei},
author = {S. Nakamura and O. Narikiyo},
journal= {arXiv preprint arXiv:physics/0607219},
year = {2007}
}
备注
Appendix added