蛋白质折叠过程的熵形式体系：疏水稳定性与折叠速率的关联

J. P. Dal Molin; A. Caliri

蛋白质折叠过程的熵形式体系：疏水稳定性与折叠速率的关联

生物物理 2016-07-27 v1 软凝聚态物质生物大分子

作者: J. P. Dal Molin , A. Caliri

摘要

我们假设蛋白质折叠过程遵循两个自主步骤：主要由疏水效应主导的天然态构象搜索；以及最终赋予天然态稳定性的最终调整阶段。我们研究的主要工具是一个配备有十个字母表的 3D 格点模型，即立体化学模型。该模型专为蒙特卡洛 (MC) 模拟而设计，旨在关注溶液中类蛋白质链的动力学行为。为了通过两种不同的采样方法表征折叠特征时间 ({\tau})，我们首先针对一条快速类蛋白质序列进行了两组 $10^{3}$ 次 MC 模拟。对于这些折叠时间集，通过应用标准 Metropolis 算法 (MA) 和一种改进算法 (M_{q}A) 分别获得了 {\tau} 和 {\tau}_{q}。{\tau}_{q} 的结果揭示了两点：i) 链-溶剂间的疏水相互作用加上一组残基间的空间约束足以模拟该过程的第一阶段：在 $10^{3}$ 次执行的 MC 模拟中，每一次都无一例外地找到了天然态；ii) 比值 {\tau}_{q}/{\tau}~1/3 表明，由 Tsallis 权重包含的局部热涨落效应，为链逃离能量和空间陷阱提供了一种内在效率。...

关键词

蛋白质折叠疏水效应蒙特卡洛模拟 Metropolis 算法 Tsallis 权重格点模型

引用

@article{arxiv.1607.07809,
  title  = {Entropic formulation for the protein folding process: hydrophobic stability correlates with folding rates},
  author = {J. P. Dal Molin and A. Caliri},
  journal= {arXiv preprint arXiv:1607.07809},
  year   = {2016}
}

备注

15 pages, 3 figures

蛋白质折叠过程的熵形式体系：疏水稳定性与折叠速率的关联

摘要

关键词

引用

备注

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