$\alpha$-螺旋的柔性：蛋白质数据库结构的统计分析结果

$\alpha$-螺旋作为蛋白质中常见且相对不变的二级结构元件而引人注目。然而，$\alpha$-螺旋并非刚体，其形变在蛋白质功能中可能具有重要意义（如卷曲螺旋）。为了量化 $\alpha$-螺旋的柔性，我们对 Protein Data Bank 中具有代表性的蛋白质折叠集内不同长度的螺旋进行了结构主成分分析。我们发现了三种主导柔性模式：两个简并的弯曲模式和一个扭转模式。数据与每种模式的独立高斯分布相一致。衡量柔性的模式本征值作为螺旋长度的函数遵循简单的标度形式。主导的弯曲和扭转模式及其谐波可由一个简单的弹簧模型重现，该模型包含了氢键和排斥体积效应。作为应用，我们考察了构成若干卷曲螺旋蛋白的螺旋中的弯曲和扭转量。本文讨论了将 $\alpha$-螺旋柔性纳入结构精修与设计的问题。