三螺旋束蛋白质折叠力学的普适性与多样性
生物大分子
2011-11-10 v2
摘要
在本研究中，我们在完全原子细节上评估了两种小型螺旋蛋白质（蛋白质 A 的 B 结构域和 Villin 头片）的折叠过程。通过使用单一可转移的全原子势进行大量从头算蒙特卡洛折叠模拟，研究了折叠动力学。利用这些轨迹，我们考察了两种蛋白质的弛豫行为、二级结构形成和过渡态系综 (TSEs)，并将我们的结果与实验数据及先前的计算研究进行了比较。为了获得关于被视为系综过程的折叠动力学的详细结构信息，我们执行了基于图论的聚类分析程序。此外，使用严格的 pfold 分析来获取 TSEs 的代表性样本，并在蛋白质 A 的实验与模拟 Fi 值之间获得了良好的定量一致性。我们也获得了 Villin 的 Fi 值，并将其作为预测留待未来实验检验。我们的分析表明，二螺旋发夹是在所研究的蛋白质进入 TSE 之前形成的常见部分稳定结构基序。这些结果连同我们早期对 Engrailed 同源结构域的研究以及最近的实验研究，提供了三螺旋束蛋白质折叠力学的全面原子级图像。
引用
@article{arxiv.0708.0440,
title = {Universality and diversity of folding mechanics for three-helix bundle proteins},
author = {Jae Shick Yang and Stefan Wallin and Eugene Shakhnovich},
journal= {arXiv preprint arXiv:0708.0440},
year = {2011}
}
备注
PNAS, in press, revised version