环境调控的单胶原蛋白曲率
生物物理
2018-11-14 v3 生物大分子
摘要
脊椎动物中的主要结构蛋白是胶原蛋白，其在细胞外基质和结缔组织力学中起关键作用。尽管其在生物学中普遍且具物理重要性，分子胶原蛋白的力学性质远未确定。其三重螺旋的柔性尚未解决，来自不同实验技术的描述从柔性到半刚性不一。此外，胶原类型(同源 vs. 异源三聚体)和来源(组织衍生 vs. 重组)如何影响柔性未知。使用我们设计的链追踪算法 SmarTrace，我们对原子力显微镜(AFM)收集的胶原构象进行统计分析以确定该蛋白的力学性质。我们的结果表明，I、II 和 III 型胶原——关键的原纤维种类——表现出非常相似的分子柔性。然而，胶原构象受盐强烈调制，在中性与酸性 pH 下随 KCl 浓度增加从紧凑转变为伸展。虽然用标准蠕虫状链模型分析表明胶原的持久长度可达到文献范围内的几乎任意值，但更仔细的检查揭示这种胶原构象行为的调制并非由于柔性变化，而是源于曲率诱导(或是内在的，或是由与云母表面相互作用诱导的)。通过修改标准聚合物理论以包含内在曲率，我们展示胶原在二维中表现为平衡的弯曲蠕虫状链(cWLC)。在 cWLC 模型内的分析显示胶原的曲率强烈依赖于 pH 和盐，而其持久长度则不依赖。因此，我们发现三重螺旋胶原无论来源、类型、pH 和盐环境如何，都很好地描述为半柔性。
引用
@article{arxiv.1803.03392,
title = {Environmentally controlled curvature of single collagen proteins},
author = {Naghmeh Rezaei and Aaron Lyons and Nancy R. Forde},
journal= {arXiv preprint arXiv:1803.03392},
year = {2018}
}