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致密堆积三股螺旋作为胶原蛋白可能的新结构基序

生物物理 2010-11-11 v1 软凝聚态物质 生物大分子

摘要

求解了选择具有最高体积分数的三股螺旋的一维问题,从而获得了螺旋致密堆积的条件。结果表明,致密堆积三股螺旋的螺旋角为 vCP=43.3v_{CP} =43.3 ^\circ。与传统观念相反,我们提出致密堆积构成了胶原蛋白结构背后的基本原理,并考虑了这一提法的推论。此外,研究表明无应变-扭转耦合的独特零扭转结构与致密堆积三股螺旋实际上是完全相同的。本文回顾了当前对胶原蛋白结构理解的一些困难:为类胶原蛋白多肽指定晶体结构的模糊性,以及未能令人满意地计算圆二色谱。此外,所提出的胶原蛋白新几何结构比 10/3 和 7/2 结构堆积得更紧密。所提出的胶原蛋白结构的一个特征是存在一个带有负电荷壁的中心通道。我们在胶原蛋白的一些早期 X 射线衍射数据中找到了对这一结构特征的支持。该结构的中心通道表明了一维质子晶格的可能性。这种几何结构可以解释在胶原蛋白 NMR 研究中观察到的魔角效应。中心通道还提供了离子运输的可能性,并可能为包括生物矿化在内的各种生物和物理现象提供新的启示。

关键词

引用

@article{arxiv.1004.1781,
  title  = {The close-packed triple helix as a possible new structural motif for collagen},
  author = {Jakob Bohr and Kasper Olsen},
  journal= {arXiv preprint arXiv:1004.1781},
  year   = {2010}
}

备注

15 pages, 7 figures