α-螺旋和β-折叠形成肽的相图
生物大分子
2010-06-08 v1 软凝聚态物质
摘要
蛋白质形成α-螺旋和β-折叠等结构基序的内在特性导致了复杂的相行为，其中蛋白质可以组装成各种类型的聚集体，包括晶体、未折叠或天然折叠蛋白质的液态相以及淀粉样原纤维。这里我们使用一个粗粒化蛋白质模型，使我们能够进行蒙特卡洛模拟，以确定天然折叠的α-螺旋和未折叠的β-折叠形成肽的相图。模拟揭示了各种亚稳态肽相的存在。液态相相对于原纤维相是亚稳态的，并且存在亚稳态的层级结构。
引用
@article{arxiv.1006.1212,
title = {Phase Diagram of alpha-Helical and beta-Sheet Forming Peptides},
author = {Stefan Auer and Dimo Kashchiev},
journal= {arXiv preprint arXiv:1006.1212},
year = {2010}
}