蛋白质中$\alpha$-螺旋/$\beta$-折叠/无规卷曲转变的统一模型

通过一个包含短程和长程相互作用的简单模型，讨论了蛋白质中$\alpha$-螺旋、$\beta$-折叠和无规卷曲构象之间的转变理论。除了 Zimm-Bragg 模型中的成键参数和螺旋起始因子外，还引入了三个新参数来描述$\beta$-结构：单个残基包含在$\beta$-链中的局部约束因子、解释成对$\beta$-链间相互作用的长程成键参数，以及$\beta$-折叠起始的修正因子。增加局部约束因子或长程成键参数均可导致从$\alpha$-螺旋或无规卷曲构象向$\beta$-折叠构象转变。转变的锐度取决于短程和长程相互作用之间的竞争。还讨论了其他有效因素，如链长和温度。在该模型中，由于将$\beta$-链分组为不同$\beta$-折叠的不同方式所产生的熵对配分函数做出了显著贡献，并导致$\beta$-结构与螺旋结构之间存在主要差异。