蛋白二级结构相变的亚残基锐利性揭示了空间-频率不确定性极限
生物大分子
2026-05-19 v2 数学物理
math.MP
斑图形成与孤子
生物物理
摘要
共作的螺旋-卷曲相变的边界直接影响蛋白的全能作用和构象动力学，但导致 persistent one-to-two-residue 分配模糊性的物理起源至今尚未得到阐明。我们应用离散 Hasimoto 映射，将三维蛋白背骨几何转化为一维离散非线性 Schrödinger 有效势能，并分析其空间-频率波动。螺旋段显示近似可积、低熵小撬子状态，而卷曲区域表现为宽频构象噪声。对超过 19,000 个边界（跨越 1,986 片蛋白）的统计分析揭示，几何相变宽度的中位数仅为 0.145 残基，这为 Zimm--Bragg 模型高热力学 cooperativity 提供了独立的动力学对应物。这种亚残基的空间狭窄性表明，遵循 Gabor 不确定性原理的内在观测约束使得任何宏观频谱探针倾向于模糊微观相位边界，表明结构生物学中的边界模糊性不仅是算法问题，更反映了生物聚合物晶格固有的物理分辨率极限。
引用
@article{arxiv.2602.21787,
title = {Sub-residue sharpness of protein helix-coil transitions reveals a spatial-spectral uncertainty limit},
author = {Yiquan Wang},
journal= {arXiv preprint arXiv:2602.21787},
year = {2026}
}