一种打结蛋白质的折叠机制
生物大分子
2007-05-23 v1
摘要
越来越多具有显著且有些令人惊讶特征的蛋白质被发现,即其天然结构中存在结。多肽链如何在折叠过程中自身打结以形成这些高度复杂的蛋白质拓扑结构尚不清楚。此处,我们对160个氨基酸的同源二聚体蛋白YibK进行计算研究,该蛋白如同SpoU家族MTases中的其他蛋白一样,在其C端区域含有一个深三叶结。在本研究中,我们使用粗粒化C-alpha链表示和Langevin动力学来研究折叠动力学。我们发现特定的、吸引性的非天然相互作用对结的形成至关重要。在这些相互作用缺失时,即在完全由天然相互作用驱动的能量学中,结的形成极不可能发生。此外,我们与近期关于YibK的实验数据一致地发现两条并行折叠路径,我们分别将其归因于三叶结的早形成与晚形成。对于两条路径,结的形成均发生于二聚化之前。对SpoU家族蛋白的生物信息学分析进一步揭示,关键的非天然相互作用可能源于打结区域周围演化保守的疏水片段。
引用
@article{arxiv.q-bio/0611073,
title = {The folding mechanics of a knotted protein},
author = {Stefan Wallin and Konstantin B Zeldovich and Eugene I Shakhnovich},
journal= {arXiv preprint arXiv:q-bio/0611073},
year = {2007}
}