从打结蛋白天然态拓扑筛选折叠路径
生物大分子
2021-04-22 v1 几何拓扑
摘要
理解蛋白质中结的生物学功能及其折叠过程是一个开放且具有挑战性的生物学问题。近期研究通过分析蛋白质平面投影的分布，利用称为结类(knotoid)的拓扑对象对打结蛋白的拓扑与几何进行分类。我们引入一种受拓扑启发的、介于结类分布之间的统计度量，对具有相同拓扑的蛋白进行分析。我们通过刻画其缠结特征，检测三叶结蛋白之间的几何差异，并恢复了基于序列相似性的聚类。通过直接考察其天然态的几何与拓扑，我们得以探究形成开放式三叶结蛋白的不同折叠路径。有趣的是，我们的流程揭示，浅打结碳酸酐酶的折叠路径涉及双环结构的形成，这与先前在深打结三叶结蛋白中观察到的现象不同。我们通过分子动力学模拟验证了这一点。
引用
@article{arxiv.2104.10530,
title = {A topological selection of folding pathways from native states of knotted proteins},
author = {Agnese Barbensi and Naya Yerolemou and Oliver Vipond and Barbara I. Mahler and Pawel Dabrowski-Tumanski and Dimos Goundaroulis},
journal= {arXiv preprint arXiv:2104.10530},
year = {2021}
}
备注
5 figures, Supplementary information contained as an appendix