AlphaFold预测出最复杂的蛋白质结与复合蛋白质结
生物大分子
2022-07-18 v1 软凝聚态物质
生物物理
摘要
计算机人工智能系统AlphaFold近期预测了数千种蛋白质此前未知的三维结构。聚焦于具有高置信度分数的子集，我们算法化地分析这些预测中蛋白质主链呈现罕见拓扑复杂性即打结的情况。其中，我们发现了一种结，即迄今在蛋白质中发现拓扑最复杂的结，以及若干由两个甲基转移酶或碳酸酐酶结构域构成的6交叉复合结，每个结构域包含一个简单三叶结。这些深度嵌入的复合结显然由基因复制与打结二聚体的相互连接而产生。最后，我们报告了两个新的五交叉结，包括首个结。我们分析的结构列表为未来实验研究确认这些新型打结拓扑并探索其复杂折叠机制奠定了基础。
引用
@article{arxiv.2207.07410,
title = {AlphaFold predicts the most complex protein knot and composite protein knots},
author = {Maarten A. Brems and Robert Runkel and Todd O. Yeates and Peter Virnau},
journal= {arXiv preprint arXiv:2207.07410},
year = {2022}
}
备注
This article appeared openly accessible in M. A. Brems et al., Protein Science. 2022; 31( 8):e4380 and may be found at https://doi.org/10.1002/pro.4380