蛋白质动力学稳定性的拓扑增强
生物大分子
2026-03-13 v1
摘要
打结蛋白在其天然结构中嵌入一个物理(开放)打结。尽管为阐明打结在蛋白质中的功能作用而投入了数十年的努力，但尚未达成共识。本文通过对简单结构基模型的大规模蒙特卡洛非晶格仿真，隔离拓扑效应，通过比较保留链线性拓扑的仿真与允许链穿越的仿真来实现。该受控框架使我们能够将拓扑效应从序列、结构和能量贡献中隔离。我们表明，蛋白质动力学稳定性(即在固定温度下的展开抵抗力)在打结蛋白中更高。此外，动力学稳定性随打结深度显著增加，而折叠性(或折叠效率)则相对较小受到影响。通过考虑一种简单蛋白质演化模型，将氨基酸字母表大小用作演化时间的代理，发现通过增加生物氨基酸的 primary 序列复杂性主要增强了动力学稳定性。综上，这些结果表明动力学稳定性是蛋白质打结所赋予的功能优势，暗示对动力学稳定性的演化压力可能有助于打结蛋白的持久存在。
引用
@article{arxiv.2603.12053,
title = {Topological Enhancement of Protein Kinetic Stability},
author = {João NC Especial and Patrícia FN Faísca},
journal= {arXiv preprint arXiv:2603.12053},
year = {2026}
}