基于真实原子力场的打结蛋白折叠路径
生物大分子
2013-02-11 v1 软凝聚态物质
生物物理
摘要
我们报道了基于真实力场对天然打结蛋白 MJ0366 折叠的原子模拟。据我们所知，这是首次报道使用真实力场研究具有复杂天然拓扑的蛋白的折叠路径。通过使用主导反应路径方案，我们收集了约 30 条该 82 个氨基酸长三叶结蛋白的成功折叠轨迹。尽管初始未折叠构型各异，这些轨迹通过一系列极为相似的步骤达到天然打结状态。特别发现，打结主要通过穿线机制发生，涉及 C 端穿过一个由早期天然 β-折叠形成所产生的开放区域。在使用简化的、以天然态为中心的模型的 MJ0366 折叠模拟中，未观察到穿线机制打结的主导地位。这表明，协同的氨基酸相互作用（包括非天然相互作用）在辅助形成适当接触顺序以实现打结方面，具有先前被低估的作用。
引用
@article{arxiv.1302.2003,
title = {Folding Pathways of a Knotted Protein with a Realistic Atomistic Force Field},
author = {Silvio a Beccara and Tatjana Skrbic and Roberto Covino and Cristian Micheletti and Pietro Faccioli},
journal= {arXiv preprint arXiv:1302.2003},
year = {2013}
}
备注
Accepted for publication on PLoS Comp. Biol