蛋白质G折叠轨迹的原子级详细里程碑
生物大分子
2009-05-19 v1
摘要
即使对小型蛋白质进行分子动力学模拟的高计算成本也是研究蛋白质折叠物理机制（在原子细节和显式溶剂中）的主要障碍。利用基于棘轮和棘爪原理的偏置算法，我们能够在不需要高性能计算的情况下，计算出蛋白质G的B1结构域的八条折叠轨迹（RMSD在1.2Å到2.5Å之间）。模拟表明，在变性状态下，接触之间存在复杂的因果关系网络，这导致了一种相当层次化的折叠机制。该网络显示出少数局部和非局部的天然接触，这些接触是大多数其他接触的原因，与在轻度变性条件下获得的NOE信号一致。非天然接触也在折叠动力学中发挥积极作用。对应于过渡态的构象集显示出与实验φ值的相关系数为0.69。它们在结构上相当均匀，拓扑上类似天然态，尽管一些侧链和大多数氢键尚未就位。
引用
@article{arxiv.0905.2875,
title = {Atomic-detailed milestones along the folding trajectory of protein G},
author = {C. Camilloni and G. Tiana and R. A. Broglia},
journal= {arXiv preprint arXiv:0905.2875},
year = {2009}
}