天然几何与蛋白质折叠动力学
生物大分子
2007-05-23 v1
摘要
本文基于简单晶格模型与蒙特卡洛模拟，研究天然几何在蛋白质折叠动力学中的作用。在Miyazawa-Jernigan模型范围内获得的结果指示，依蛋白质链长存在两种动力学折叠区段。对于大于80个氨基酸的链，折叠性能对天然态构象敏感。小于80个氨基酸的较短链经由双态动力学折叠，并展现接触序参数与对数折叠时间之间的显著相关性。特别地，发现N=48氨基酸的链依接触序参数属于两类宽泛折叠，以不同协同性表征。基于G\={o}模型的初步结果显示，长程接触相互作用强度在折叠动力学中的效应在很大程度上依赖于天然态几何。
引用
@article{arxiv.q-bio/0411044,
title = {Native geometry and the dynamics of protein folding},
author = {P. F. N. Faisca and M. M. Telo da Gama},
journal= {arXiv preprint arXiv:q-bio/0411044},
year = {2007}
}
备注
Proceedings of the BIFI 2004 - I International Conference, Zaragoza (Spain) Biology after the genome: a physical view. To appear in Biophysical Chemistry