设计模型蛋白质折叠中本底接触形成的统计分析
凝聚态物理
2009-10-31 v1 q-bio
摘要
我们研究了 designed 序列中本底键形成概率随时间演化的情况，这些序列能够快速折叠到本底构象。通过该分析，明确揭示了一级结构：a) 局部、快速形成的高度稳定的本底键，由蛋白质中一些最强相互作用的氨基酸构成；b) 在折叠核相位与折叠过程同步形成的非局部键，涉及基本上相同的最强相互作用氨基酸，这些氨基酸已参与快速键的形成；c) 其余本底键的行为在很大程度上取决于局部分散键和非局部分散键的行为。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0010394,
title = {Statistical Analysis of Native Contact Formation in the Folding of Designed Model Proteins},
author = {G. Tiana and R. A. Broglia},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0010394},
year = {2009}
}