简单二态蛋白折叠动力学需要接近Levinthal热力学合作性
软凝聚态物质
2007-05-23 v2 q-bio
摘要
许多小型单域蛋白质的简单二态折叠动力学以线性折叠和unfolding臂的凹形图表示，这与两种态热力学平衡描述相符。我们将此现象确认为一种非平凡的杂多聚体特性，能够提供关于蛋白能量的基本见解。许多当前的蛋白链模型，包括带显式本征偏置的常见晶格和连续 G=0 模型，无法再现这种通用蛋白特性。我们表明，简单二态动力学可从核心埋藏与局部分 conformational 倾向之间的合作相互作用，或来自本征结构的额外强烈 favorable 能获得。这表明，真实两种态蛋白中的内源识别比常见 G=0 类构造（采用两两可加能）中所设想的更具特异性。所述两种态模型中的多体相互作用导致其van't Hoff/比热焓比比值显著的热力学合作性，表明本征构象与变性构象在能度上被高自由能垒严格分离。实验一致，我们比较带额外本征偏置的模型，发现给定相互作用强度下，其折叠速率随本征接触顺序的增加而降低，尽管这种依赖性较真实蛋白中的趋势较弱。实验观察到，折叠相对于unfolding的 Arrhenius 行为偏离往往更为严重。这一不对称性可通过一种...（摘要不完整）
引用
@article{arxiv.cond-mat/0302306,
title = {Simple Two-State Protein Folding Kinetics Requires Near-Levinthal Thermodynamic Cooperativity},
author = {Huseyin Kaya and Hue Sun Chan},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0302306},
year = {2007}
}
备注
30 pages, 8 Postscript figures (will appear in Proteins)