溶剂效应与蛋白质热力学动力学合作性驱动力：原位中心拓扑模型的充分性如何？
统计力学
2007-05-23 v2 软凝聚态物质
q-bio
摘要
小型单域蛋白质的两态热力学和折叠/展开动力学背后的哪些能量和溶剂效应？为此，我们检验了一系列基于 chymotrypsin 抑制剂 2 的连续 Langevin 动力学模型的折叠与展开行为。我们发现，残基基准的 G=like 接触能虽然是原位中心的，但本身并不足以实现类似蛋白质的比热两态合作性。需要进一步的本原偏好以实现类似蛋白质的热力学行为。然而，动力学上，即使包含接触能和局部原位中心能的模型也无法产生简单两态 chevron 曲线。因此，蛋白质的热力学合作性并不足以保证简单的两态动力学。所测试的模型显示，随着原位稳定性的增加，内部摩擦力也随之增加，导致 chevron 曲线出现卷曲现象，这类动力学常被称为非两态。这些模型的自由能轮廓对原位接触的选择以及接触相互作用的假定空间范围具有高度敏感性。基于显式水考虑， 我们探索了最近的溶剂细节处理方法，这些方法将脱溶剂自由能势垒纳入有效隐式溶剂蛋白内相互作用。这种额外的特征会降低折叠和展开速率，但动力学仍为非两态。综上，我们的观察表明，...
引用
@article{arxiv.cond-mat/0212105,
title = {Solvation Effects and Driving Forces for Protein Thermodynamic And Kinetic Cooperativity: How Adequate Is Native-Centric Topological Modeling?},
author = {Huseyin Kaya and Hue Sun Chan},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0212105},
year = {2007}
}
备注
44 pages, 12 postscript figures, corrected typos (will appear on JMB)