单结构域蛋白质的热变性及折叠速率：尺寸至关重要
生物大分子
2007-05-23 v1
摘要
我们分析了球状蛋白质的热变性转变和折叠速率对氨基酸残基数 N 的依赖性。使用格点 Go 模型，我们表明 ΔT/T_F ~ N^-1，其中 T_F 为折叠转变温度，ΔT 为折叠转变宽度。该发现与从无序相到有序相发生相变的系统所预期的有限尺寸效应一致。格点模型以及 57 个蛋白质和肽的数据集中折叠速率 k_F 对 N 的依赖性表明，若 0 < β <= 2/3 且 C 为常数，则 k_F = k_F^0 exp(-CN^β) 能提供良好拟合。我们发现 k_F = k_F^0 exp(-1.1N^0.5)（其中 k_F^0 =(0.4x10^-6 s)^-1）可在大多数情况下将最优蛋白质折叠速率估算在一个数量级以内。通过将此拟合用于一组具有 β-折叠拓扑的蛋白质，我们发现 k_F^0 近似等于 k_U^0（去折叠速率的预因子）。该类蛋白质的 k_U^0/k_F^0 最大比值为 10。
引用
@article{arxiv.q-bio/0310020,
title = {Thermal denaturation and folding rates of single domain proteins: size matters},
author = {Mai Suan Li and D. K. Klimov and D. Thirumalai},
journal= {arXiv preprint arXiv:q-bio/0310020},
year = {2007}
}
备注
11 pages, 3 figures