丝氨酸蛋白酶：一项从头算分子动力学研究
生物物理
2007-05-23 v1 凝聚态物理
q-bio
摘要
在丝氨酸蛋白酶（SP's）中，His-57与Asp-102之间的氢键，以及Gly-193与过渡态中间体之间的氢键对酶功能起着关键作用。为阐明这些相互作用的本质，我们对代表反应中间体与弹性蛋白酶（属SP家族的一种蛋白质）加合物的复合物进行了从头算分子动力学模拟。我们的计算表明His-57与Asp-102之间存在低势垒氢键，与针对酶—过渡态类似物复合物的核磁共振实验完全吻合。与底物—酶加合物模型的从头算分子动力学模拟相比较，表明由Gly-193诱导的对中间体的强稳定化是通过电荷/偶极相互作用实现的，而非如先前所认为的通过氢键。在计算中纳入蛋白质电场并未显著影响电荷分布。
引用
@article{arxiv.physics/9907003,
title = {Serine Proteases: an Ab Initio Molecular Dynamics Study},
author = {L. De Santis and P. Carloni},
journal= {arXiv preprint arXiv:physics/9907003},
year = {2007}
}
备注
27 pages, 7 figures in separate files. To appear in PROTEINS: Structure, Function and Genetics