蛋白质中是否存在氢键的协同环？
化学物理
2016-10-03 v3
摘要
氢键(HB)协同链的闭合形成环可增强协同性。电荷转移环可以平衡进入和离开每个位点的电荷，消除限制开放单向协同链协同性的电荷积累。如果协同HB环存在于蛋白质中，可预期这些环在蛋白质结构和功能中以如下所述方式具有重要意义。我们在文献中未发现此类环的实例。我们通过包括搜索蛋白质数据银行的核磁共振波谱条目等方法，调查了不穿过溶剂、配体或修饰残基的协同HB环是否存在于蛋白质中。对于酰胺间HB的直接相互作用，当从自然键轨道(NBO)供体-受体相互作用能量中扣除与NBO空间交换相关的能量时，结果接近于零，因此HB并非主要由于直接的酰胺间NBO相互作用之和。NBO结合能主要与酰胺共振的增加相关，其结果是大部分NBO结合能易受平行于或反平行于酰胺C-N键的静电场变化的影响。重新审视了在酰胺中最有利于HB的几何形状问题，重点在于酰胺/羰基氧孤对电子的不等价性。讨论了设计具有改进稳定性的HB链聚合物的可能途径。
引用
@article{arxiv.1601.01792,
title = {Do cooperative cycles of hydrogen bonding exist in proteins?},
author = {John N. Sharley},
journal= {arXiv preprint arXiv:1601.01792},
year = {2016}
}