小世界振子网络的热力学稳定性：以蛋白质为例

我们通过将振子的平均均方位移$S$与网络拉普拉斯矩阵的特征值谱联系起来，研究了小世界振子网络的振动热力学稳定性。我们表明，交叉连接有效地抑制了$S$，并且在小世界网络上存在两个相：1）不稳定相：当$p\ll1/N$时，$S\sim N$；2）稳定相：当$p\gg1/N$时，$S\sim p^{-1}$，即$S/N\sim E_{cr}^{-1}$。这里，$p$是小世界参数，$N$是振子数，$E_{cr}=pN$是交叉连接数。各种真实蛋白质结构的结果证实了这一点，它们遵循稳定相的相同标度行为$S/N\sim E_{cr}^{-1}$。我们还表明，正是“小世界”性质在热力学稳定性中起关键作用，并导致了普适标度$S/N\sim E_{cr}^{-1}$，而与模型细节无关。