蛋白质 $\alpha$-螺旋中孤子的热稳定性

蛋白质 $\alpha$-螺旋提供了一种有序的生物环境，有利于孤子辅助的能量输运。酰胺 I 激子与肽基氢键晶格中诱导的声子形变之间的非线性相互作用导致酰胺 I 能量的自俘获，从而产生在零温下持续存在的局域准粒子（孤子）。然而，热噪声的存在可能使蛋白质孤子失稳，并在有限寿命内耗散其能量。本工作中，我们在生理温度 T=310 K 下，针对由氢键肽基组成的单条孤立 $\alpha$-螺旋链或是由三条平行 $\alpha$-螺旋链组成的完整蛋白质 $\alpha$-螺旋，数值求解了支配蛋白质孤子量子动力学的随机微分方程组。模拟的随机动力学揭示，尽管热噪声对单条孤立 $\alpha$-螺旋链有害，但完整蛋白质 $\alpha$-螺旋中三个酰胺 I 激子量子的协同作用确保了超过 30 ps 的孤子寿命，在此期间酰胺 I 能量可沿长达 18 nm 的 $\alpha$-螺旋全程输运。因此，由蛋白质 $\alpha$-螺旋构成的大分子蛋白质复合物可在生理温度下利用孤子辅助的能量输运。由于单个三磷酸腺苷分子的水解能够引发三个酰胺 I 激子量子，多量子蛋白质孤子在生命系统中承担多种专门生理功能是可实现的。