测试hPin1 WW结构域的简化蛋白质模型
统计力学
2009-11-11 v1 软凝聚态物质
摘要
人Pin1蛋白的WW结构域因其简单的拓扑结构和大量的实验数据,是评估蛋白质折叠理论方法的理想候选对象。本工作的目的是比较基于化学的Sorenson/Head-Gordon(SHG)模型和标准天然中心模型在通过分子动力学模拟重现这一小结构域折叠转变的一些已知特征方面的可靠性。我们的结果表明,G\={o}模型正确再现了WW结构域的协同、两态折叠机制,而SHG模型预测的转变分两个阶段发生:先塌缩,随后进行结构重排。SHG模拟中缺乏协同折叠似乎与其能量景观的非漏斗形状有关,该景观具有将天然谷划分为对应于不同链手性的子盆地。然而,在估计-值方面,SHG方法比G\={o}类描述更可靠。这可能表明WW结构域的折叠过程也受到能量和拓扑因素的驱动,并凸显了基于化学的模型在模拟突变方面的更优适用性。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0607105,
title = {Testing simplified protein models of the hPin1 WW domain},
author = {Fabio Cecconi and Carlo Guardiani and Roberto Livi},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0607105},
year = {2009}
}
备注
RevTex4: 12 pages and 13 eps-figure files