水尿素中多肽 $\alpha-$螺旋性的稳定：偶极取向还是氢键？
软凝聚态物质
2022-12-05 v1
摘要
尿素因其通过尿素-残基优先结合强烈脱去第一溶剂化层的倾向而使蛋白质变性。然而，即便经过大量实验与计算研究，尿素对二级结构稳定性的影响仍不清楚。例如，与通常理解相反，实验研究表明特定多肽（如聚丙氨酸或富丙氨酸体系）在水尿素中甚至可能表现出形成二级结构的增强倾向。我们利用超过 15s 的全原子模拟研究了这一看似反直觉的行为。这些结果显示，局域偶极取向与氢键之间的精细平衡如何支配水尿素中多肽的溶剂化。我们的工作建立了一种结构-性质关系，凸显了微观偶极-偶极取向/相互作用对于宏观蛋白质溶剂化操作性理解的重要性。
引用
@article{arxiv.2212.00900,
title = {Stabilizing $\alpha-$helicity of polypeptide in aqueous urea: Dipole orientation or hydrogen bonding?},
author = {Luis A. Baptista and Yani Zhao and Kurt Kremer and Debashish Mukherji and Robinson Cortes-Huerto},
journal= {arXiv preprint arXiv:2212.00900},
year = {2022}
}