水合蛋白质的偶极响应

本文提出了关于水合蛋白质偶极响应的解析理论与数值模拟。溶剂化蛋白质的有效介电常数代表了由均匀外场在蛋白质上诱导的平均偶极矩，在数值模拟研究的蛋白质中表现出显著差异。它从泛素的0.5变化到细胞色素c的640。前一个数值意味着泛素具有负的偶极极化率，即抗电偶极响应和负介电泳。这意味着携带约240 D平均偶极子的蛋白质预计会从较强电场区域排斥。这一结果是蛋白质与水偶极子之间负交叉关联的结果，该关联补偿了整体偶极极化率中蛋白质偶极子的正方差。这种现象可以表征为水合层对蛋白质偶极子的过屏蔽。与中性的泛素相反，本文研究的带电蛋白质表现出顺电偶极响应和正介电泳。蛋白质-水偶极交叉关联是长程的，从蛋白质表面延伸至体相约2 nm。数值模拟分析表明，蛋白质-水界面的极化受蛋白质表面电荷分布的强烈影响。在高频（高于蛋白质德拜峰）下，当蛋白质偶极子的响应变为动态冻结时，蛋白质偶极响应的这一组分变得更为重要。模拟中发现的界面响应表明，与纯溶剂的介电常数相比，溶液的高频介电常数可能出现正增量，这支持了所观察到的蛋白质溶液的THz吸收现象。