蛋白质水合水的结构序

水溶解生物分子的能力对我们的生命至关重要。已有研究表明，蛋白质对其水合壳层中水的性质有深远影响，这反过来又影响蛋白质的结构与功能。然而，由于缺少融合蛋白质/水界面处水氢键（H-bond）信息的合适结构描述子，迄今为止关于蛋白质是促进还是破坏其水合壳层中水的结构序仍无共识。在此，我们对水中的溶菌酶蛋白进行了全原子分子动力学模拟，并利用新开发的结构描述子分析了蛋白质水合水的氢键结构。我们发现蛋白质促进了水合水的局域结构有序化，而对单个氢键的强度影响可忽略。这些发现是生物分子结构与功能的基础，并为水中蛋白质的水合提供了新见解。