水溶液中尿素与DMSO诱导的蛋白质去折叠比较研究：表面极性、溶剂特异性及二级结构熔解顺序
生物大分子
2014-04-22 v1
摘要
阐明蛋白质折叠态（天然态）与去折叠态之间的可能路径是一项具有挑战性的任务，因为中间体通常难以检测。这里我们通过选择两种不同的水共溶剂——尿素和二甲基亚砜（DMSO）——以受控方式改变溶剂环境，并通过计算机模拟方法研究四种不同蛋白质的去折叠过程，以理解各自的熔解顺序。我们确实在这两种溶剂中发现了α-螺旋和β-折叠熔解顺序的有趣差异。例如，在8M尿素溶液中，蛋白质的β-折叠部分优先去折叠，随后是α-螺旋的去折叠。相比之下，对于大多数蛋白质，8M DMSO溶液首先使α-螺旋去折叠，随后是β-折叠的分离。在尿素和DMSO溶液中，四种不同的α/β蛋白质以及鸡绒毛蛋白头片（HP-36）的去折叠事件顺序表明，去折叠路径由蛋白质极性和非极性残基的相对暴露程度以及溶剂对该蛋白质的分子作用模式共同决定。
引用
@article{arxiv.1404.5046,
title = {A Comparative Study of Protein Unfolding in Aqueous Urea and DMSO Solutions: Surface Polarity, Solvent Specificity and Sequence of Secondary Structure Melting},
author = {Susmita Roy and Biman Bagchi},
journal= {arXiv preprint arXiv:1404.5046},
year = {2014}
}