蛋白质的机械拉伸：钙调蛋白与肌联蛋白
生物大分子
2009-11-10 v1 统计力学
摘要
使用具有真实接触图和Lennard-Jones接触相互作用的Go-like模型研究了钙调蛋白和肌联蛋白若干结构域的机械去折叠。表明该简单模型捕捉到了两种蛋白质实验观察到的差异：肌联蛋白是坚韧而强壮的弹簧，而钙调蛋白表现为具有无特征力-位移曲线的弱弹簧。该差异与钙调蛋白天然结构中α二级结构的主导地位有关。钙调蛋白的串联排列在每个结构域中同时解开，而肌联蛋白中的结构域以串行方式展开。去折叠过程中接触事件的序列与接触序相关，即与天然态中沿主链形成接触的氨基酸之间的间隔相关。发现温度对拉伸有深远影响。
引用
@article{arxiv.q-bio/0412032,
title = {Mechanical Stretching of Proteins: Calmodulin and Titin},
author = {Marek Cieplak},
journal= {arXiv preprint arXiv:q-bio/0412032},
year = {2009}
}
备注
To be published in a special bio-issue of Physica A; 14 figures