内在柔性决定钙调蛋白EF-hand的转变机制
定量方法
2009-11-13 v1 生物大分子
摘要
我们利用受蛋白质折叠研究启发的变分模型，探索蛋白质分子的内在柔性如何影响控制别构转变动力学的机制。钙调蛋白（CaM）两个结构域开放过程中预测的转变机制存在显著差异，这强调了内在柔性是理解蛋白质中复杂构象变化的关键。特别是，CaM的C端结构域（cCaM）内在柔性低于其N端结构域（nCaM），在开放/闭合转变过程中表现出“开裂”或局部部分去折叠。这一结果与以下观点一致：开裂缓解了因足够刚性蛋白质的构象变形而产生的局部应力。我们还比较了最近研究的CaM“奇偶”配对片段中的构象转变。我们的结果从转变路径上柔性的变化角度，解释了工程化片段中EF-hand的相对结合亲和力与完整“奇偶”配对EF-hand（nCaM和cCaM）相比的差异。除了阐明关于开裂机制的一般理论思想外，这些研究还强调了CaM显著的内在可塑性如何支撑其多种功能所必需的构象动力学。
引用
@article{arxiv.0807.1699,
title = {Inherent flexibility determines the transition mechanisms of the EF-hands of Calmodulin},
author = {Swarnendu Tripathi and John J. Portman},
journal= {arXiv preprint arXiv:0807.1699},
year = {2009}
}
备注
17 pages, 7 figures