固有灵活性与蛋白质功能：钙调蛋白 N 端结构域的开放/闭合构象转变
定量方法
2008-07-10 v2
摘要
理解蛋白质功能的关键往往在于其构象动力学。我们开发了一种粗粒化变分模型，以研究钙调蛋白 (nCaM) N 端结构域的结构转变、构象灵活性与功能之间的相互作用。在该模型中，对应于 nCaM 结构域“闭合”脱辅基构象和“开放”全辅基构象的两个能阱通过一个均匀插值参数相连。我们模型得出的详细转变路径与近期提出的 EF 手型家族蛋白中的 EF-支架机制高度一致。我们发现，形成该 EF-支架结构的 C 端部分相比，钙结合环 I 和 II 的 N 端部分显示出更高的灵活性。我们对结合环 I 和 II 的结构转变进行了详细比较。我们的模型预测，与结合环 I 相比，具有更高灵活性和更早结构变化的结合环 II 主导了 nCaM 结构域的构象转变。
引用
@article{arxiv.0711.0715,
title = {Inherent flexibility and protein function: the open/closed conformational transition of the N-terminal domain of calmodulin},
author = {Swarnendu Tripathi and John J. Portman},
journal= {arXiv preprint arXiv:0711.0715},
year = {2008}
}
备注
21 pages, 8 figures