蛋白质-蛋白质相互作用网络的全局拓扑研究

我们采用随机图理论方法分析蛋白质-蛋白质相互作用数据库 DIP（2004年2月）中七个物种（S. cerevisiae、H. pylori、E. coli、C. elegans、H. sapiens、M. musculus 和 D. melanogaster）的数据。利用若干全局拓扑参数（如节点连接度、平均直径、节点连接度相关性）来刻画这些蛋白质-蛋白质相互作用网络（PINs）。连接度分布的对数相对于连接度的对数研究表明，PINs 遵循幂律（P(k) ~ k^{-\gamma}）行为。利用回归分析方法，我们确定七个物种的 \gamma 介于 1.5 与 2.4 之间。相关性分析提供了有力证据，支持七个 PINs 构成无标度网络这一事实。发现这些网络及其随机化版本的平均直径存在很大差异。我们还证明，当受到随机扰动时，相互作用网络相当地鲁棒。平均节点连接度相关性研究支持了早期结果，即低连接度节点相关，而高连接度节点不直接相连。这些结果提供了一些证据，表明此类相关关系可能是跨物种 PINs 的普遍特征。