折叠具有相同概率成为螺旋或发夹的蛋白质
软凝聚态物质
2015-06-03 v1
摘要
我们在从头粗粒化模型中探索蛋白质天然状态固有地为多构象状态的可能性。基于 Wang-Landau 算法，构建了设计序列 2D4X: INYWLAHAKAGYIVHWTA 的完整自由能景观。结果表明，2DX4 具有两个近简并的天然状态：一个具有螺旋结构，另一个具有发夹结构，它们的能量差小于局部最小值能量的 2%。两个简并天然状态由约 10kcal/mol 的能垒稳定。此外，发现氢键和偶极-偶极相互作用是相互转化的两种主要竞争相互作用。我们的结果表明，简并天然状态是由蛋白质内不同相互作用间的微妙平衡所稳定的；此外，对于小蛋白质，简并仅发生在大小约为 18 个氨基酸或 40 个氨基酸的蛋白质中。这些结果为研究蛋白质天然结构提供了重要线索。
引用
@article{arxiv.1112.0073,
title = {Folding a protein with equal probability of being helix or hairpin},
author = {Chun-Yu Lin and Nan-Yow Chen and Chung-Yu Mou},
journal= {arXiv preprint arXiv:1112.0073},
year = {2015}
}
备注
15 pages, 7 figures, submitted to Biophysical Journal